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熱休克蛋白是一類在細(xì)胞受到應(yīng)激時(shí)產(chǎn)生的蛋白質(zhì)，具有多種重要功能，包括分子伴侶作用、參與細(xì)胞凋亡調(diào)控、免疫調(diào)節(jié)、抗氧化應(yīng)激以及促進(jìn)蛋白質(zhì)折疊等。 1. 分子伴侶作用：幫助新合成的蛋白質(zhì)正確折疊，維持蛋白質(zhì)的穩(wěn)定和功能。 2. 參與細(xì)胞凋亡調(diào)控：能抑制或促進(jìn)細(xì)胞凋亡，維持細(xì)胞的正常生存和死亡平衡。 3. 免疫調(diào)節(jié)：刺激免疫系統(tǒng)，增強(qiáng)免疫細(xì)胞的活性，提高機(jī)體的免疫防御能力。 4. 抗氧化應(yīng)激：減輕氧化損傷對(duì)細(xì)胞的危害，保護(hù)細(xì)胞結(jié)構(gòu)和功能。 5. 促進(jìn)蛋白質(zhì)折疊：協(xié)助錯(cuò)誤折疊的蛋白質(zhì)恢復(fù)正確結(jié)構(gòu)，維持細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)的正常狀態(tài)。 總之，熱休克蛋白在維持細(xì)胞內(nèi)環(huán)境穩(wěn)定、保護(hù)細(xì)胞免受各種應(yīng)激損傷以及調(diào)節(jié)生理和病理過(guò)程中發(fā)揮著關(guān)鍵作用。對(duì)熱休克蛋白的深入研究有助于進(jìn)一步理解生命活動(dòng)的機(jī)制，并為相關(guān)疾病的診斷和治療提供新的思路。

熱休克蛋白是指細(xì)胞在應(yīng)激原特別是環(huán)境高溫誘導(dǎo)下所生成的一組蛋白質(zhì)。HSP首先是在果蠅體內(nèi)發(fā)現(xiàn)的。果蠅幼蟲(chóng)唾液腺的多線染色體比一般染色體粗1～2千倍，故有利于在光學(xué)顯微鏡下進(jìn)行觀察研究。1962年有人發(fā)現(xiàn)，將果蠅的培養(yǎng)溫度從25℃提高到30℃（熱休克環(huán)境溫度升高），30分鐘后就可在多絲染色體上看到蓬松現(xiàn)象（或稱膨突puff），提示這些區(qū)帶基因的轉(zhuǎn)錄加強(qiáng)并可能有某些蛋白質(zhì)的合成增加。至1974年，后人才從熱休克果蠅幼蟲(chóng)的唾液腺等部位分離到了6種新的蛋白質(zhì)，即HSP。除環(huán)境高溫以外，其他應(yīng)激原如缺氧、寒冷、感染、饑餓、創(chuàng)傷、中毒等也能誘導(dǎo)細(xì)胞生成HSP。因此，HSP又稱應(yīng)激蛋白（stressprotein,SP），但習(xí)慣上仍稱HSP。研究表明，HSP的生成，不僅見(jiàn)于果蠅，而且是普遍存在于從細(xì)菌直至人類的整個(gè)生物界（包括植物和動(dòng)物）的一種現(xiàn)象。例如，1981年有人在實(shí)驗(yàn)中證明，將大鼠置于55℃的高溫環(huán)境，直腸溫度迅速升至42～42.5℃，15分鐘后使環(huán)境溫度降至常溫，體溫也隨之于30分鐘后降至正常水平。90分鐘后處死動(dòng)物，就可在心、腦、肝、肺等器官的組織內(nèi)分離出一種分子量為71kD的新的蛋白質(zhì)，即HSP。絕大部分生物細(xì)胞生成的HSP分子量都在80～110kD、68～74kD和18～30kD之間。不同分子量的HSP，在細(xì)胞內(nèi)的分布也有所不同，例如，在酵母菌中發(fā)現(xiàn)的分子量為89kD的HSP是一種可溶性的細(xì)胞漿蛋白質(zhì)，而分子量為68kD、70kD、110kD的HSP卻主要分布于核或核仁區(qū)域。